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Morikol (500mg)

30 capsulas

Colágeno Marinho padronizado , Altamente Biodisponível, Hidrossolúvel e baixo peso molecular, facilitando sua absorção

De R$ 158,00

por R$146,47

1

Benefícios

• Colágeno marinho tipo I altamente bioativo e biodisponível
• Favorece a formação de novas moléculas de colágeno por apresentar
pelo menos 15% de tripeptídeos biodisponíveis
• Auxilia na manutenção da hidratação e elasticidade cutânea
• Contribui na suavização da rugosidade da pele
• Auxilia como adjuvante no aumento da biossíntese de cartilagem e na
manutenção da resistência óssea
• Auxilia nos cuidados da perda óssea
• Auxilia na amenização do envelhecimento cutâneo induzido por
radiação UVB
• Auxilia na manutenção da integridade das fibras colágenas e elásticas
por minimizar a ação de MMPs
• Auxilia na resistência e na coesão da fibra capilar
• Non-GMO/ Non- Irradiated/ Non -ETO/ BSE-Free/ TSE- Free/ Clean Label
Referências bibliográficas
• ARAUJO, R. V. S., et al. Metaloproteinases: aspectos fisiopatológicos sistêmicos e sua importância na cicatrização. R. Ci.
md. biol. Vol. 10, n.1, pp.82-88. 2011.
• AVRAM, M.R., et al. Atlas colorido de dermatologia estética. Rio de Janeiro: Editora Mc-Graw-Hill Interamericana do
Brasil. 2008.
• BARBOSA, K. B. F. et al. Estresse oxidativo: conceito, implicações e fatores modulatórios. Rev. Nutr., Campinas, v. 23,
n. 4, p. 629-643. 2010.
• BARROS, C. M; BOCK, P.M. Vitamina C na prevenção do envelhecimento cutâneo, 2009.
• BRODSKY, B.; RAMSHAW, J.A.M. The Collagen Triple-Helix Structure. Matrix biology. V. 15, p. 545-554, 1997.
• CESTARI, S. C. P. Dermatologia Pediátrica. Atheneu, p. 9 – 14, 2012.
• CHI, C. F., et al. Antioxidant and functional properties of collagen hydrolysates from spanish mackerel skin as influenced
by average molecular weight. Molecules. V. 19, pp. 11211–11230, 2014.
• CHOI, S. Y. et al. Effect of high advanced-collagen tripeptide on wound healing and skin recovery after fractional
photothermolysis treatment. Clinical and Experimental Dermatology 39, pp874–880, 2014.
• CHOI, S. Y. et al. Effects of collagen tripeptide supplement on skin properties: A prospective, randomized, controlled
study. Journal of Cosmetic and Laser Therapy; 16: 132–137, 2014.
• COSTA, N. A. Avaliação da Atividade Eritrocitária da Superóxido DDismutase 1 como Biomarcador Precoce do
Desenvolvimento de Lesão Renal Aguda em Pacientes com Choque Séptico. FACULDADE DE MEDICINA DE BOTUCATU.
Botucatu, 2016.
• COUTO, J. P. A; NICOLAU, R.A. Estudo do envelhecimento da derme e epiderme – revisão bibliográfica. XI Encontro
Latino Americano de Iniciação Científica e VII Encontro Latino Americano de Pós - Graduação – Universidade do Vale
do Paraíba. São José dos Campos, São Paulo, 2007.
• DUARTE, F. O. S. Propriedades Funcionais do Colágeno e sua Função no Tecido Muscular. Universidade Federal De
Goiás. Goiânia, 2011.
• FRANZEN, J. M.; SANTOS, J. M. S. R.; ZANCANARO, V. Colágeno: uma Abordagem para a Estética. Caçador. V. 2, n. 2, p.
49 – 61, 2013.
• GELSE, K.; POSCHL, E.; AIGNER, T., 2003. Collagens—structure, function, and biosynthesis. Advanced Drug Delivery
Reviews. V. 55, p. 1531–1546, 2003.
• GOLDFEDER, E. M., et al. Envelhecimento Normal. Santa Catarina, 2005.
• GOMEZ-GUILLÉN, M. C., et al. Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources: A
review. Food hydrocolloids. Vol.25, n. 8, pp.1813 – 1827. 2011.
• GONÇALVES, G. R., et al. Benefícios da Ingestão de Colágeno para o Organismo Humano. REB. V. 8, n. 2, pp. 190-207, 2015.
• HAKUTA, A. et al. Anti-inflammatory effect of collagen tripeptide in atopic dermatites. Journal of Dermatological
Science. Vol. 88, pp. 357–364, 2017.
• HATA, S. et al. Effect of Oral Administration of High Advanced-Collagen Tripeptide (HACP) on Bone Healing Process in
Rat. J.Hard Tissue Biology. Vol. 17, n.1, pp.17-22. 2008.
• HONG, H., et al. Removing cross-linked telopeptides enhances the production of low-molecular-weight collagen
peptides from spent hens. J. Agric. Food Chem. V. 65, pp. 7491–7499, 2017.
• JUHERL, T. F.; PÉREZ, E.B. Revisión de los efectos beneficiosos de la ingesta de colágeno hidrolisado sobre la salud
osteoarticular y el envejecimiento dérmico. Nutr Hosp. V. 32, pp. 62-66, 2015.
• JUNQUEIRA, L. C.; CARNEIRO, J. Histologia básica. 8.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 1995.
• KEDE, MARIA P. V.; SABATOVICH, O. Dermatologia estética. Atheneu, 2ªed., 2009.
• KETNAWA, S., et al. Fish skin gelatin hydrolysates produced by visceral peptidase and bovine trypsin: Bioactivity and
stability. Food Chem. Vol. 215, pp. 383–390, 2017.
• KIM, D. U., et al. Oral Intake of Low-Molecular-Weight Collagen Peptide Improves Hydration, Elasticity, and Wrinkling in
Human Skin: A Randomized, Double-Blind, Placebo- Controlled Study. Nutrients, 10, 826. 2018.
• LIMA, L. A., et al. Produção de protease colagenolítica por Bacillus stearothermophillus de solo amazônico. Acta Amaz.
Manaus. Vol. 44, n. 4, pp. 403-410. 2014.
• MANOEL, C. A.; PAOLILLO, F. R.; BAGNATO, V. S. Diagnóstico Óptico e Tratamento Fotoestético de Alopecia: Estudo de
Caso. XXIV Congresso Brasileiro de Engenharia Biomédica – CBEB. São Carlos. 2014.
• NARAOKA, T., et al. Periodic knee injections of collagen Tripeptide delay cartilage degeneration in rabbit experimental
osteoarthritis. Arthritis Research & Therapy. Vol. 15, 2013.
• OKAWA, T. et al. Oral administration of collagen tripeptide improves dryness and pruritus in the acetone-induced dry
skin model. Journal of Dermatological Science. Vol.66, p. 136–143. 2012.
• OLIVEIRA, V. M., et al. Colágeno: características gerais e produção de peptídeos bioativos - uma revisão com ênfase nos
subprodutos do pescado. ActaFish. V. 5, p. 56-68, 2017.
• PEDROSO, M. G. V. Estudo Comparativo de Colágeno Hidrolisado e Comercial com Adição de PVA. Universidade de São
Paulo. Instituto de Química de São Carlos, 2009.
• POSTLETHWAITE, A. E., et al. A multicenter, randomized, double-blind, placebo-controlled trial of oral type I collagen
treatment in patients with diffuse cutaneous systemic sclerosis. Arthritis & Rheumatism. Vol. 58, N. 6, pp. 1810–1822.
2008.
• PYUN, H. B., KIM, M. PARK, J. et al. Effects of Collagen Tripeptide Supplement on Photoaging and Epidermal Skin Barrier
in UVB-exposed Hairless Mice. Prev. Nutr. Food Science. Vol 17, p 245 – 253, 2012.
• RIBEIRO, R. I. M. A., et al. Expressão de metaloproteinases de matriz e de seus inibidores teciduais em carcinomas
basocelulares. J Bras Patol Med Lab, 2008.
www.farmacam.com.br
41
• SANTILI, C., et al. Avaliação Clínica, Radiográfica e Laboratorial De Pacientes Com Osteogênese Imperfeita. Rev Assoc
Med Bras. V. 51, pp. 214-20, 2005.
• SANTOS, M. P. O papel das vitaminas antioxidantes na prevenção do envelhecimento cutâneo. Nutrição em Pauta,
2007.
• SENA, L. A. Produção e Caracterização de Compósitos Hidroxiapatita - Colágeno para Aplicações biomédicas. D.Sc.
Tese, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, 2004.
• SILVA-BERTANI, D. C. T., et al. A Redução do Colágeno Tipo I está Associada ao Aumento da Atividade da
Metaloproteinase-2 e da Expressão Proteica de Leptina no Miocárdio de Ratos Obesos. Arq. Bras. Cardiol. São Paulo,
v. 115, n. 1, p. 61-70, 2020. Available from <http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0066-782X202000
0800061&lng=en&nrm=iso>. Access on 13 Oct. 2020.
• SILVA, T. F.; PENNA, A. L. B. Colágeno: Características químicas e propriedades funcionais. Rev Inst Adolfo Lutz. V. 71,
p. 530-539, 2012.
• SILVA, W. J. M.; FERRARI, C. K. B. Metabolismo Mitocondrial, Radicais Livres e Envelhecimento. REV. BRAS. GERIATR.
GERONTOL. RIO DE JANEIRO, vol. 14, n. 3, pp. 441-451, 2011.
• SITTART, J. A. S.; PIRES, M. C. Dermatologia na prática Médica. São Paulo: Editora Roca, 2007.
• SODERHALL, C., et al. Variants in a Novel Epidermal Collagen Gene (COL29A1) are Associated with Atopic Dermatilis.
PLoS Biol. V. 5, n. 9, p. 1952-1961, 2007.
• TENÓRIO, P. P., et al. O Papel das Metaloproteinases no Desenvolvimento do Aneurisma de Aorta. Universidade
Federal de Pernambuco. 2012.
• TORTORA, G. J.; DERRICKSON, B. Corpo Humano: Fundamentos de Anatomia e Fisiologia. Artmed, 10° ed., 2017.
• TSURUOKA, N., et al. Promotion by Collagen Tripeptide of Type I Collagen Gene Expression in Human Osteoblastic Cells
and Fracture Healing of Rat Femur. Biosci. Biotechnol. Biochem. Vol. 71, n. 11, pp. 2680–2687. 2007.
• VARGAS, D. M.; CARRASCOSA, A. Peptídeos derivados do colágeno: novos marcadores bioquímicos do metabolismo
ósseo. Rev. Assoc. Med. Bras. Vol. 43, n.4. São Paulo. 1997.
• VASCONCELOS, T. B., et al. Radicais Livres e Antioxidantes: Proteção ou Perigo? UNOPAR. Cient Ciênc Biol Saúde.
Vol.16, n.3, pp. 213-219. 2014.
• WANG, X.; KHALIL, R. A. Vascular Vascular Pharmacology: Cytoskeleton and Extracellular Matrix. Advances in
Pharmacology, 2018.
• YAMAMOTO, S. et al. Absorption and plasma kinetics of collagen tripeptide after peroral or intraperitoneal
administration in rats. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. Vol. 79, n. 12, pp. 2026–2033, 2015.
• YAMAMOTO, S., et al. Absorption and Urinary Excretion of Peptides after Collagen Tripeptide Ingestion in Humans.
Biol. Pharm. Bull. Vol. 39, pp. 428–434, 2016.
• YAMAMOTO, S. et al. Effects of collagen tripeptide on knee osteoarthritis in humans and animals. Pharmacometrics
89 (5/6), 115 – 124, 2015.
• YONEDA, P. P., et al. Associação entre espessura da pele e densidade óssea em mulheres adultas. An. Bras. Dermatol.,
www.farmacam.com.br
Rio de Janeiro, v. 86, n. 5, p. 878-884, 2011.
• ZEUGOLIS, D. I.; RAGHUNATH, M. Collagen: Materials Analysis and Implant Uses. Comprehensive Biomaterials. P. 261-
278. Ed. Elsevier, 2011.

Formulação

Morikol 500mg

Posologia

tomar 1 capsula ao dia

Morikol (500mg)

Imagem meramente ilustrativa

Descrição

Morikol auxilia na manutenção da integridade cutânea , através do gerenciamento dos danos causados pelo estresse oxidativo, resultante da exposição à radiação UVB.

MoriKol® - Tripeptídeos de Colágeno
Marinho
MoriKol® é composto por tripeptídeos bioativos de colágeno marinho de baixo peso
molecular, sendo altamente biodisponível e hidrossolúvel.
Ele é o único colágeno marinho padronizado em, no mínimo, 15% de tripeptídeos altamente
biodisponíveis e com baixíssimo peso molecular (em torno de apenas 280Da), enquanto o peso
molecular médio de MoriKol® é em torno de apenas 1500Da.
Os tripeptídeos bioativos de MoriKol® são formados por uma sequência de Gly-X-Y, onde X e Y
são aminoácidos construtores de colágeno como hidroxiprolina, prolina ou alanina, sendo eles
resistentes à digestão, possibilitando que eles se movam passivamente pela membrana intestinal
através de um receptor VIP, alcançando a circulação sistêmica e sendo encontrado no plasma em
sua forma integra, podendo incorporar tecidos lesionados ou bioestimular indiretamente o seu
reparo.
O processo patenteado e de alta performance para obtenção de MoriKol® é realizado através da
utilização de enzimas específicas e da hidrólise enzimática sequenciada, que por sua vez cliva
pontos específicos da molécula do colágeno, gerando combinações de peptídeos e tripeptídeos
com atividades biológicas diferenciadas.
MoriKol® é obtido a partir do cultivo sustentável em piscicultura de peixes de águas mornas. Este
tipo de cultivo é conhecido por fornecer colágenos com pesos moleculares muito menores em
comparação com as fontes suína e bovina, porém, mesmo entre os colágenos de origem marinha,
acredita-se que o cultivo em águas quentes (mornas) tenha melhor biocompatibilidade do que as
espécies de águas frias, como salmão e bacalhau.
É clinicamente comprovado que, devido sua altíssima biodisponibilidade, a dose diária recomendada
de MoriKol® para fins de cuidados com a pele é de apenas 500mg, duas vezes ao dia, possibilitando
sua apresentação em cápsulas, o que aumenta a adesão do paciente à sua utilização por se tratar
de uma forma farmacêutica de fácil ingestão e transporte.

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